Меню Рубрики

Почему повышается лдг при инфаркте миокарда

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) общая – внутриклеточный гликолитический фермент, который участвует в обратимом превращении лактата в пируват и содержится в большинстве тканей организма.

Дегидрогеназа молочной кислоты.

Синонимы английские

Lactate dehydrogenase, Total, Lactic dehydrogenase, LDH, LD.

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

  • Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
  • Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение за 30 минут до исследования.
  • Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – цинксодержащий внутриклеточный фермент, который катализирует окисление молочной кислоты в пируват и содержится практически во всех клетках организма. ЛДГ наиболее активна в скелетной мускулатуре, сердечной мышце, почках, печени и эритроцитах.

Существует пять разных форм (изоферментов) ЛДГ, которые отличаются молекулярной структурой и расположением в организме. От того, какая из пяти преобладает, зависит основной способ окисления глюкозы – аэробный (до CO2 и H2O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью родства того или иного изофермента и пировиноградной кислоты. Для миокарда и мозговой ткани основной является ЛДГ-1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани — ЛДГ-1 и ЛДГ-2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ-3. ЛДГ-4 находится во всех тканях с ЛДГ-3, а также в гранулоцитах, плаценте и мужских половых клетках, в которых содержится и ЛДГ-5. Изоферментная активность в скелетных мышцах (в порядке убывания): ЛДГ-5, ЛДГ-4, ЛДГ-3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ-5, меньшая активность у ЛДГ-4. В норме в сыворотке крови все фракции фермента определяются с небольшой активностью в составе суммарного показателя – общей ЛДГ. Их активность в крови распределяется следующим образом: ЛДГ-2 > ЛДГ-1 > ЛДГ-3 > ЛДГ-4 > ЛДГ-5.

При заболеваниях, сопровождающихся повреждением тканей и разрушением клеток, активность ЛДГ в крови повышается. В связи с этим она является важным маркером тканевой деструкции. Несмотря на то что увеличение активности фермента не указывает на какую-то определенную болезнь, его определение в комплексе с другими лабораторными анализами помогает в диагностике инфаркта легкого, мышечной дистрофии и гемолитической анемии. Повышенная активность ЛДГ может выявляться у новорождённых, беременных и после интенсивных физических нагрузок.

Ранее совместные анализы на ЛДГ, аспартатаминотрансферазу и креатинкиназу широко использовались в диагностике инфаркта миокарда. Сейчас для этой цели определяют уровень тропонина как более специфического маркера повреждения сердечной мышцы. Но исследование активности ЛДГ остается вспомогательным анализом при дифференциальной диагностике болевого синдрома в грудной клетке. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, но при инфаркте миокарда начинает возрастать через 8-10 часов с максимумом в первые 24-48 часов после сердечного приступа и возвращается к норме через 10-12 дней. Повышение ЛДГ при нормальной активности АСТ через 1-2 дня после боли в грудной клетке указывает на инфаркт легкого.

При дифференциальной диагностике миопатий данный анализ помогает уточнить патофизиологические механизмы заболевания. Так, при нарушении мышечной функции, связанной с нейрогенными заболеваниями, ЛДГ не повышается, но при повреждении мышц из-за эндокринных и метаболических патологий активность ЛДГ увеличивается.

Активность ЛДГ в крови может возрастать вследствие многих злокачественных новообразований, при эффективном лечении она снижается, что иногда применяют для динамического наблюдения за онкологическими больными.

Для чего используется исследование?

  • Для диагностики острого или хронического повреждения тканей при комплексном обследовании пациента.
  • Для дифференциальной диагностики заболеваний при резкой боли в грудной клетке (инфаркт миокарда, стенокардия, инфаркт легкого).
  • Чтобы выявлять заболевания, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов.
  • В целях наблюдения за течением онкологических заболеваний при терапии.
  • Для исследования патологий печени и почек.
  • Для диагностики поражений мышечной ткани.

Когда назначается исследование?

  • При подозрении на острое или хроническое повреждение ткани и клеток в организме.
  • При комплексном профилактическом обследовании пациента.
  • При наблюдении за течением некоторых хронических заболеваний (мышечной дистрофии, гемолитических анемий, заболеваний печени, почек), онкологической патологии.

источник

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в крови – это лабораторный критерий с низкой специфичностью. Однако его отклонение от нормы является достаточным условием для проведения комплексного обследования пациента. Он необходим для первичной диагностики патологий в работе сердца, лёгких, почек, различных онкопатологий и деструкции мышечной ткани у человека.

Для того чтобы понять с какой целью назначается анализ первоначально следует разобраться — что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови?

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в крови – это фермент, локализующийся внутри клеток. В состав обязательно входят ионы цинка. Основная функция – катализировать процесс окисления молочной кислоты до пирувата. Практически все клетки в организме человека содержат фермент ЛДГ. Максимальная концентрация отмечается в скелетных (9000 ед/г) и сердечной (25 000 ед/г) мышцах, а также в почках (15 000 ед/г), лёгких (9500 ед/г)и печени (9000 ед/г).

В случае повреждения клетки происходит активное высвобождение фермента в кровеносное русло. Клетки крови также содержат ЛДГ, однако, их содержание незначительно. Именно поэтому даже при незначительной деструкции тканей любого из органов происходит резкое увеличение уровня ЛДГ в сыворотке крови, что применяется для диагностики различных заболеваний. Данный факт позволяет отнести анализ крови на ЛДГ к высокочувствительным, но низкоспецифичным критериям.

С точки зрения информативности полученных результатов изоформы ЛДГ являются более предпочтительными за счёт повышения уровня специфичности. Известно 5 изоформ фермента с характерными физико-химическими свойствами.

Орган, в котором вырабатывается

ЛДГ-1 HHHH, H4 Сердце, почки, красные кровяные тельца крови ЛДГ-2 HHHM, H3M Селезёнка, лимфоузлы ЛДГ-3 HHMM, H2M2 Лёгкие ЛДГ-4 HMMM, HM3 Плацента, поджелудочная железа ЛДГ-5 MMMM, M4 Скелетные мышцы, печень

Выписать направление на биохимический анализ сыворотки крови с целью определения уровня ЛДГ врач может если:

  • у пациента наблюдаются симптомы хронического или острого повреждения целостности клеток и тканей;
  • человек ощущает сильную боль в области груди, причиной которой может являться инфаркт миокарда или стенокардия;
  • необходим контроль течения хронических патологий, включая онкологию;
  • проводиться масштабный скрининг здоровья человека.

Любая расшифровка результатов должна проводится исключительно специалистом. В виду низкой специфичности рассматриваемого критерия запрещается его изолированное применение для окончательной диагностики заболевания. Показатели нормальной концентрации ЛДГ у взрослых и детей в крови приведены в таблице.

Нормальные значения, Ед/л

Оба 0-1 год До 451 1-3 года До 344 3-6 лет До 314 6-12 лет До 332 12-18 лет До 271 Женщины От 18 и старше 130 — 215 Мужчины 130 — 230

Необходимо отметить, что в норме уровень ЛДГ у мужчин выше, чем у женщин. Отклонение от референсных (нормальных) значений в большую или меньшую сторону свидетельствует о развитии патологического процесса.

Активность изоферментов определяют по степени инактивации мочевиной. Установлено, что уровень ингибирования ферментативной активности сыворотки человека мочевиной находится в пределах от 26 до 36 %. Этот показатель рассматривается как стандартное значение для сравнения ингибирующих свойств пяти фракций изоферментов.

Уровень инактивации от общей активности мочевины, %

Из таблицы видно, что для каждой фракции соответствует свой уровень ингибирования. Исходя из известных данных о приоритетном органе синтеза каждого изофермента, и полученных результатов анализов можно с высокой долей вероятности определить орган, в котором развивается заболевание.

Отмечается, что уровень ЛДГ понижен в следующих случаях:

  • наличие у пациента оксалатов (соли и эфиры щавелевой кислоты) и мочевины, которые ослабляют ферментативную активность ЛДГ;
  • приём лекарственных препаратов, снижающих работу фермента (антибиотики, аскорбиновая кислота);
  • эффективность выбранной тактики лечения, приводящая к нормализации величины рассматриваемого критерия.

Рассматриваемый критерий может отклоняться от нормальных величин при целом ряде различных заболеваний. Причинами повышения концентрации лактатдегидрогенезы могут являться:

  • инфаркт миокарда, сопровождающийся ишемическим некрозом среднего слоя мышечной ткани сердца;
  • закупоривание артерии лёгкого тромбом или инфаркт лёгких;
  • патологии крови, для которых характерно разрушение эритроцитов (различные виды анемии, гемолиз, тяжелые интоксикации);
  • злокачественные опухоли, поражающие различные органы и ткани, нередко сопровождающиеся метастазированием;
  • нарушения в работе печени на фоне хронического и острого гепатита, болезни Госпела или алкогольной интоксикации;
  • патологии почек (клубочковый нефрит, пиелонефрит);
  • атрофия или травмы мышечной ткани;
  • открытые и закрытые переломы;
  • застойная сердечная или коронарная недостаточность;
  • воспаление ткани сердечной мышцы;
  • мононуклеоз, вирусной этиологии;
  • острый приступ панкреатита;
  • судорожные припадки;
  • алкогольный делирий (психические отклонения на фоне резкой отмены алкоголя);
  • ожоговая болезнь;
  • отслоение плаценты раньше срока;
  • гиперфункция щитовидной железы.

При выявлении причин повышения ЛДГ у женщин и мужчин необходимо исключать влияние факторов, которые могут приводить к недостоверным результатам:

  • неправильный забор крови, в результате чего в пробирке разрушились эритроциты (гемолиз);
  • пренебрежение правилами подготовки к сдаче биоматериала: физические и эмоциональные стрессы, курение, алкоголь, неправильный рацион;
  • применение методов лечения, сопровождающиеся электростимуляцией пациента за неделю до проведения анализа;
  • избыточное количество тромбоцитов в крови;
  • приём лекарственных препаратов, активирующих работу ферментативной системы.

Пациенты часто задаются вопросом – как снизить уровень фермента? Для этого необходимо изначально установить точную причину повышения ЛДГ. Только при устранении заболевания, которое являлось причиной, возможно вернуть показатель к нормальным значениям. Терапия каждой из патологий имеет свои особенности:

  • после первых признаков инфаркта миокарда человеку необходимо оказать первую помощь. Любая отсрочка лечения может привести к летальному исходу и развитию серьёзных осложнений. С целью оценки риска рецидива проводится контрольное измерение уровня ЛДГ, который при адекватной терапии должен возвращаться в норму;
  • при анемии, спровоцированной недостатком железа, проводится коррекция питания пациента, и назначаются железосодержащие препараты. Благоприятным исходом считается – повышение уровня гемоглобина и снижение – ЛДГ;
  • при онкопатологии необходим масштабный скрининг пациента для оценки размера опухоли, наличия метастазов и степени повреждения органов. При этом оценка эффективности лечения включает анализ на ЛДГ и основные онкомаркеры. Отсутствие положительной динамики, выражающейся в уменьшении рассматриваемых критериев, является поводом для перевода пациента на более агрессивные методы лечения;
  • в случае острого панкреатита необходимо обязательное помещение пациента в круглосуточный стационар. Лечение включает в себя капельницы с обезболивающими, антибактериальными и противовоспалительными препаратами. По мере улучшения состояния больного, в норму приходят все биохимические показатели.

Для оценки уровня ЛДГ и его ферментативной активности применяют 2 группы методик:

  • спектрофотометрические, суть которых заключается в определении различия в спектрах поглощении окисленной формы НАД (кофермент всех живых клеток) от восстановленной;
  • колориметрические, подразделяющиеся на динитрофенилгидразиновые – определение концентрации пирувата, и редоксиндикаторные – выявление определённых молекул при помощи индикаторов, которые меняют цвет.

В качестве стандартов для определения ферментативной активности ЛДГ применяется оптический тест, а для изоферментов – электрофорез. При выдаче результатов анализа лаборатория обязательно должна указывать выбранную методику.

Подготовка к сдаче анализа необходима для получения максимально достоверных и точных результатов. Биологическим материалом является венозная кровь, собранная из кубитальной вены на локтевом сгибе. Рекомендации перед анализом:

  • кровь сдаётся строго натощак, за 1 сутки необходимо исключить из рациона жирные и жареные блюда;
  • категорически запрещается за 12 часов до забора биоматериала пить сок, чай и кофе, разрешена чистая вода без газа;
  • за 30 минут не курить;
  • минимум за 48 часов не употреблять алкоголь и лекарственные препараты. При невозможности отмены каких-либо лекарств предупредить об их приёме сотрудника лаборатории;
  • ограничить физическое и эмоциональное напряжение за 1 час.

Подводя итог, необходимо подчеркнуть:

  • ЛДГ в биохимическом анализе крови – низкоспецичный критерий, позволяющий предположить ряд заболеваний. Для уточнения диагноза обязательно проведение дополнительных лабораторных и инструментальных обследований;
  • при расшифровке результатов важно учитывать, что референсная величина у ребёнка и взрослого человека различна;
  • в случае некроза и инфаркта, для которых характерно разрушение клеток рекомендуется повторное проведение анализа после острой стадии. Это необходимо для оценки степени разрушения тканей и тяжести патологии;
  • выявление степени активность изоформ фермента позволяет уточнить место локализации патологии.

Дипломированный специалист, в 2014 году закончила с отличием ФГБОУ ВО Оренбургский госудаственный университет по специальности «микробиолог». Выпускник аспирантуры ФГБОУ ВО Оренбургский ГАУ.

В 2015г. в Институте клеточного и внутриклеточного симбиоза Уральского отделения РАН прошла повышение квалификации по дополнительной профессиональной программе «Бактериология».

Лауреат всероссийского конкурса на лучшую научную работу в номинации «Биологические науки» 2017 года.

источник

61.Биохимическая диагностика инфаркта миокарда. Креатинкиназа. Лактатдегидрогеназа. Другие биохимические показатели повреждения миокарда.

При инфаркте миокарда (ИМ) в результате некроза клеток сердечной мышцы в кровеносное русло попадают содержащиеся в них ферменты и белки. По их наличию, времени появления и концентрации в плазме крови можно оценить ущерб, нанесенный сердечной мышце. Эти сведения дополняют данные ЭКГ и помогают в ранней диагностике ИМ, что позволяет своевременно избрать правильную тактику лечения.

Идеальный биохимический маркер должен обладать наивысшей специфичностью и чувствительностью в отношении некроза миокарда, в течение короткого времени после начала симптомов ИМ достигать в крови диагностически значимого уровня, этот уровень должен сохраняться в течение многих дней. В настоящее время маркера, полностью отвечающего всем этим требованиям, не существует, поэтому для диагностики ИМ рекомендуется параллельно использовать два маркера — «ранний» и «поздний». Содержание «раннего» маркера при ИМ диагностически значимо повышается в крови в первые часы заболевания, «поздний» —достигает диагностически значимого уровня только через 6—9 ч, но обладает высокой специфичностью в отношении некроза миокарда.

Ранние маркеры некроза миокарда:

МВ-КФК (сердечная форма креатинфосфокиназы — КФК)

Сердечная форма белка, связывающего жирные кислоты (сБСЖК)

Поздние маркеры некроза миокарда:

Сердечные тропонины I и Т

Среди множества биохимических маркеров, которые могут менять свою концентрацию в плазме крови при ИМ, наиболее кардиоспецифическими являются тропонины, МВ-фракция креатенинфосфокиназы (КФК-МВ) и миоглобулин, которые и представляют наибольшую диагностическую ценность.

Тропонин — является ферментом «быстрого реагирования», поскольку попадает в периферический кровоток из зоны некроза уже в первые часы повреждения миокарда. Тропонины Т и I присутствуют только в клетках миокарда, поэтому повышение их концентрации в крови является достоверным признаком ИМ и показателем его распространенности. Отрицательный тропониновый тест вначале сердечного приступа и через 12 часов позволяет исключить у больного ИМ и диагностировать нестабильную стенокардию. Даже незначительное повышение уровня тропонинов в периферической крови через 6-12 часов после болевого приступа расценивается как признак ишемии миокарда ведущей к некрозу и позволяет выявить ИМ без явных клинических симптомов и ЭКГ-признаков заболевания.

МВ-фракция креатенинфосфокиназы (МВ-КФК) содержится преимущественно в клетках миокарда, но в небольшом количестве присутствует и в скелетных мышцах, поэтому активность этого фермента в крови может повышаться при повреждении не только сердечной мышцы, но и других мышечных групп. Судить о повреждении миокарда на фоне сердечного приступа позволяет нарастание активности МВ-КФК в динамике. Для диагностики ИМ в первые сутки от начала сердечного приступа ее определяют 2-3 раза каждые 8 часов. Три отрицательных результата позволяют исключить ИМ, а нарастание концентрации этого фермента в крови с высокой долей вероятности свидетельствует об ИМ. Уровень активности MB — КФК позволяет определить величину инфаркта миокарда и тяжесть заболевания.

Миоглобин — очень ранний и чувствительный, но менее специфичный маркер ИМ, поскольку содержание этого мышечного белка в крови может увеличиваться и по другим причинам. Миоглобин при сердечном приступе появляется в крови еще до формирования очага некроза, на стадии выраженного ишемического повреждения сердечной мышцы. Повышение уровня миоглобина в 10 раз и больше указывает на некроз мышечных клеток.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) — фермент, принимающий участие в реакциях гликолиза, катализируя превращение лактата в пируват, при этом образуется NADH. ЛДГ имеет пять изо-энзимов. В сердечной мышце содержится преимущественно изоэнзим ЛДГ-1. При ИМ концентрация ЛДГ начинает превышать нормальный уровень через 14—48 ч после начала симптомов, достигает максимального значения на 3—6-е сутки заболевания и возвращается к норме на 7—14-е сутки болезни. ЛДГ-1 была обнаружена также в эритроцитах, почках, мозге, желудке, повышение концентрации этого белка в крови больных далеко не всегда связано с некрозом миокарда. Отношение ЛДГ-1/ЛДГ-2, превышающее 0,76, обладает 90% специфичностью при выявлении некроза миокарда. Это соотношение может увеличиваться и в случае отсутствия ИМ, если у больного имеются массивный гемолиз, мегалобластическая анемия, распространенное повреждение скелетных мышц, тяжелое заболевание печени. Из-за позднего повышения концентрации ЛДГ в сыворотке крови этот маркер не применяется для ранней диагностики ИМ и суждения об успехе тромболитической терапии, однако ЛДГ длительно использовалась для диагностики ИМ в поздние сроки заболевания.

Читайте также:  Когда можно приступать к работе после инфаркта

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) – фермент, который катализирует преобращение оксалоацетата в аспартат, перенося NH3 на первую молекулу. Вторым продуктом реакции является α-кетоглутарат. Реакция играет важную роль в высвобождении NH3 из аминокислот, который затем перерабатывается в цикле мочевины, так как аспартат, полученный в процессе реакции, нужен для образования аргининосукцината. У больных ИМ уровень АсАТ превышает норму через 8—12 ч после начала боли, достигает максимального значения к 24—З6-му часу и возвращается к норме за 3—4 дня. Большое количество этого фермента содержится в тканях печени, что сильно снижает его специфичность в отношении некроза миокарда. АсАТ неудобна как для ранней, так и для поздней диагностики ИМ, она используется только в сочетании с более чувствительными и специфичными маркерами. Низкая специфичность в отношении некроза миокарда послужила причиной того, что использование этого маркера, как и ЛДГ, для диагностики ИМ в настоящее время также признано нецелесообразным..

Повышение АСТ, превышающее повышение АЛТ, характерно для повреждения сердечной мышцы; если же показатель АЛТ выше, чем АСТ, то это, как правило, свидетельствует о разрушении клеток печени.

Неспецифическая реакция на повреждение миокарда включает нейтрофильный лейкоцитоз (появляется через несколько часов после окклюзии и длится 3-7 сут, число лейкоцитов достигает 12000-15000 в мкл). СОЭ повышается медленнее, достигает пика в 1-ю неделю и часто остается повышенной в течение 1-2 нед.

сБСЖК по последовательности аминокислот идентичен БСЖК, содержащемуся в поперечнополосатой мышечной ткани скелетных мышц, однако представлен в скелетной мускулатуре в минимальном количестве. Максимальное количество сБСЖК находится в ткани миокарда — 0,5 мг/г. Единственная мышца, в которой имеется относительно большое количество сБСЖК, — это диафрагма (примерно 25% от содержания в ткани миокарда). Некоторое количество сБСЖК содержится в тканях аорты, и можно предположить, что содержание его повышается, в крови при расслаивающей аневризме аорты. Так как сБСЖК в основном свободно расположен в цитоплазме клеток, в случае повреждения клеточной мембраны кардиомиоцита он быстро попадает в кровоток. В крови здоровых людей циркулирует небольшое количество сБСЖК.

источник

Биохимический анализ крови, ферменты крови. Амилаза, липаза, АЛТ, АСТ, лактатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза — повышение, снижение показателей. Причины нарушений, расшифровка анализа.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов. Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим. В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией.

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент, а активный центр – кофермент. Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент. Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6, В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом, а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом. Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок.То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

название анализа норма в мккатал/л единицы измерения в Ед/л (Е/л)
  • активность амилазы крови
16-30 мккатал/л 20-100 Ед/л
  • активность диастазы (амилазы) мочи
28-100мккатал/л до 1000 Ед/л

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия, а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия.

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

  • в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
  • при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
  • при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
  • острая вирусная инфекция – свинка
  • алкогольная интоксикация
  • внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

  • при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
  • при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
  • при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
  • острый аппендицит
  • холецистит
  • кишечная непроходимость
  • алкогольная интоксикация
  • кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
  • при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе.

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами.

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма активности липазы
  • активность липазы крови
13 — 60 Ед/мл

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Нормы ЛДГ крови
  • взрослые
0,8-4 мкмоль/ч*л 140-350 Ед/л
  • новорожденные
2,0-8 мкмоль/ч*л 400-700 Ед/л

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом, если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин, аспирин, ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Норма АЛТ/АлАт
  • для мужчин
до 40 Ед/л
  • для женщин
до 32 Ед/л

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков, барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами. Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

  • острый гепатит
  • цирроз
  • механическая желтуха
  • введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
  • распад большой опухоли
  • рак печени или метастазы в печени
  • ожоговая болезнь
  • обширный инфаркт миокарда
  • травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ.

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Норма АСТ/АсАт
  • для мужчин
15-31 Ед/л
  • для женщин
20-40 Ед/л

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

  • гепатиты
  • некроз печени
  • цирроз
  • алкоголизм
  • рак печени и метастазы в печени
  • инфаркт миокарда
  • наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
  • мононуклеоз
  • гепатоз
  • холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги, травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

  • взрослые
30-90 Ед/л
  • подростки
до 400 Ед/л
  • беременные
до 250 Ед/л

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков, сульфаниламидов, магнезии, омепразола, ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите, кишечных бактериальных инфекциях и тиреотоксикозе.

Значение щелочной фосфатазыпри заболеваниях костей и в травматологии
ЩФ является маркерным ферментом остеосинтеза, то есть увеличивается активность при заболеваниях костей или метастазах опухолей в кость, а также при заживлении переломов.

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

источник

ЛДГ расшифровывается как лактатдегидрогеназа. Это фермент, который принимает непосредственное участие в окислении глюкозы и образовании молочной кислоты в организме.

При нормальном функционировании организма этот фермент разрушается и быстро выводится. Возникают случаи, когда ЛДГ повышен.

Причины повышения и способы нормализации уровня фермента рассмотрим в данной статье.

ЛДГ играет важную роль в жизнедеятельности организма. Он участвует в химических реакциях, таких как окисление глюкозы и образование молочной кислоты. ЛДГ способствует преобразованию глюкозы в энергию, которая необходима для работы клеток организма.

Подобная реакция протекает в присутствии кислорода. В результате происходит выделение углекислого газа, энергии и молекул воды. При недостаточном содержании кислорода выработка энергии уменьшается в несколько десятков раз и происходит накопление молочной кислоты в тканях.

Также ЛДГ необходим для преобразования накопившейся молочной кислоты обратно в глюкозу в результате химической реакции. Отличительной особенностью ЛДГ является то, что он не способен накапливаться в организме.

Материал собирают в специальную пробирку.

В лаборатории ее помещают в центрифугу для получения сыворотки, после чего проводят исследование.

Перед исследованием пациенту необходимо тщательно подготовиться, соблюдая правила, разработанные специалистами. Несоблюдение данных требований может повлиять на результат анализа. Требования:

Читайте так же: Все про пониженную лактатдегидрогеназу

  • кровь сдается строго натощак в утреннее время;
  • перед анализом необходимо исключить из рациона жирную и копченую пищу;
  • запрещено принимать алкоголь;
  • перед сдачей материала не рекомендуется курить;
  • если пациент постоянно принимает медикаменты, то об этом нужно сообщить врачу;
  • ацетилсалициловая кислота и некоторые гормональные препараты могут вызвать повышение ЛДГ в крови;
  • за день до анализа необходимо исключить тяжелые физические нагрузки, так как во время тренировки затрачивается много энергии, что приводит к значительному увеличению фермента в организме.
Читайте также:  Инфаркт задней стенки левого желудочка с переходом

К ложноположительному результату также может привести гемолиз крови, неправильное хранение биоматериала, завышенное содержание тромбоцитов в организме и нарушение самого процесса исследования.

Показатель ЛДГ исчисляется в единицах на литр. Нормативные показатели напрямую зависят от возраста и пола пациента. В здоровом организме содержание фермента минимально. Ниже представлена таблица нормальных показателей для разных возрастных категорий пациентов.

Несколько дней после рождения 153-783 ед/л
Дети до 6 месяцев 158-433 ед/л
Дети до года 138-359 ед/л
С 2 до 15 лет 99-288 ед/л
Взрослые мужчины 118-213 ед/л
Взрослые женщины 132-242 ед/л

При получении значений выше верхней границы нормативного показателя врач определяет повышенный показатель.

Важно учитывать, что лактатдегидрогеназа может быть повышена у женщин во время беременности, у профессиональных спортсменов и новорожденных малышей. В пожилом возрасте также наблюдается повышение показателей в результате изменений в организме.

Само по себе увеличение уровня ЛДГ не сопровождается конкретными симптомами. В зависимости от причины изменения показателей у пациентов могут наблюдаться боли в сердце, изменения АД и пульса, головная боль, слабость, сонливость, судороги, снижение работоспособности, повышение температуры тела.

Значительное повышение показателя ЛГД говорит о наличии патологического процесса в организме человека. Отсутствие лечения или несвоевременная диагностика заболевания может привести к неприятным последствиям для пациента. Имеющиеся заболевания могут перейти в тяжелую и хроническую форму, повышается риск инсультов, инфарктов, патологий печени.

В тяжелых случаях возможен цирроз печени, развитие онкологических заболеваний и даже летальный исход.

В первые дни после рождения у малышей уровень фермента всегда выше. По мере роста и развития показатель постепенно снижается и остается в пределах нормы. Нужно учитывать, если ребенок занимается спортом, то его нормативный показатель должен быть выше, чем у обычных детей его возраста. При наличии аллергии, бронхиальной астмы, экземы, анемии, травмы анализ ЛДГ может дать недостоверный результат. Если лактатдегидрогеназа повышена у ребенка, то подобное состояние требует тщательного исследования, так как возможно в растущем организме развиваются патологические процессы. Очень важно как можно раньше выявить, почему у ребенка повышается содержание фермента.

В результате исследования могут определить, что ЛДГ повышен. Подобное состояние говорит об отклонениях в работе организма. По результатам одного анализа нельзя точно поставить диагноз, можно лишь подтвердить развитие патологии. Чтобы выявить истинные причины, при которых ЛДГ повышен необходимо проводить дополнительные инструментальные исследования.

  • патологии печени – наиболее часто наблюдается увеличение показателей при циррозе печени, а также при различных изменениях в структуре тканей из-за алкоголизма или вирусного гепатита;
  • инфаркт сердца, почки, легких, кишечника – при инфаркте миокарда уровень фермента повышается в первые двое суток после приступа и сохраняется повышенным около 11-12 дней. Инфаркт легкого сопровождается болями в груди и может повысить уровень ЛДГ;
  • ХСН;
  • онкология;
  • пиелонефрит;
  • недуги крови, провоцирующие гемолиз;
  • острый панкреатит;
  • нехватка кислорода в организме;
  • менингит. Подобное явление может стать причиной развития энцефалита;
  • травмы и атрофия мышечных волокон;
  • лимфома;
  • переломы или трещины костей;
  • обширные ожоги;
  • отслоение плаценты во время беременности;
  • гипертермия.

Дальнейшее лечение пациентов с повышенным уровнем ЛДГ зависит от первопричины подобного изменения. Для начала лечащий врач назначает расширенный анализ крови, УЗИ-диагностику, МРТ, КТ. При подозрении на заболевания печени в дополнение назначают печеночные пробы, анализ на гепатит.

На основании полученных данных могут назначить противовирусные, гепатопротекторные, иммуномодулирующие препараты.

Если причиной отклонений стала анемия, то прописывают Мальтофер, Сорбифер, Феррум-Лек, Фенюльс и другие железосодержащие препараты. При онкологических заболеваниях применяют комплексный подход, который включает прием специализированных медикаментов и химиотерапию. При инфаркте миокарда назначают кардиопротекторы и препараты, поддерживающие работу сердца.

Важно знать, что любые медикаменты и процедуры может назначить только лечащий врач, исходя из результатов анализов и индивидуальных особенностей организма. Применение средств народной медицины должно быть также согласовано с врачом.

В комплексе с медикаментозным лечением назначают соблюдение определенной диеты.

Она исключает вредные привычки, прием жирной, острой, копченой и консервированной пищи.

  • полноценное и правильное питание;
  • исключение вредных привычек;
  • умеренно активный образ жизни;
  • регулярные прогулки на свежем воздухе;
  • исключение стрессовых ситуаций;
  • регулярное посещение медицинских осмотров и своевременное обращение за помощью при первых признаках заболеваний.

Если в результате анализа выявлено повышенное содержание ЛДГ в крови, то это означает развитие той или иной патологии в организме.

Поэтому очень важно следить за своим здоровьем и вовремя обращаться за помощью к врачу. Соблюдение мер профилактики и назначений специалистов помогут справиться с недугом и предотвратить развитие других заболеваний.

Лабораторные анализы крови являются информативными методами первичной диагностики. По их результатам оцениваются возможные нарушения в работе органов и систем организма. Изучение ЛДГ в биохимическом анализе крови в первую очередь направлено на определение гематологических, сердечных, мышечных и онкологических патологий.

ЛДГ (лактатдегидрогеназа) представляет собой оксидоредуктазный фермент, ускоряющий реакцию образования молочной кислоты в процессе гликолиза (окисления глюкозы). Как большинство катализаторов, лактатдегидрогеназа не аккумулируется в клетках, а выводится из организма в количестве, эквивалентном сформированному.

Наибольшая концентрация фермента отмечается в паренхиме печени и почек, в тканях мышечного аппарата и сердца. Каждой области локализации соответствует свой изофермент (разновидность ЛДГ). В незначительном количестве лактатдегидрогеназа содержится в красных кровяных клетках (эритроцитах).

Увеличение уровня фермента в крови происходит при деструкции ЛДГ содержащих клеток. Оценивая в ходе биохимии разновидность повышенного изофермента, определяется локация повреждения, то есть орган, клетки которого подверглись разрушению. Изоформы фермента пронумерованы от 1 до 5, в зависимости от их расположения:

Номер изофермента Место локации Процентная концентрация в крови
№ 1 мышечный слой сердца (миокард), ткани головного мозга 17–27
№ 2 форменные элементы крови (тромбоциты и эритроциты), почечная паренхима 27–37
№ 3 легкие, селезенка, щитовидная железа, надпочечники, лимфоциты, поджелудочная железа 18–25
№ 4 зернистые лейкоциты, плацента, селезенка, надпочечники, мужские половые клетки, легкие, щитовидная и поджелудочная железы 3–8
№ 5 гепатоциты (клетки печени), костная ткань до 5

Повышенная активность той, или иной разновидности лактатдегидрогеназы – это маркер деструктивного преобразования ткани органов, в которых она содержится. При стандартном биохимическом анализе, в бланке обычно указывается суммарный показатель ЛДГ.

По необходимости проводится расширенное исследование, с оценкой каждой отдельной изоформы фермента (тест Севела-Товарека, методы инактивации мочевиной и термоингибирования). В крови здорового человека ЛДГ статична и имеет определенные референсные значения.

Важно! По измененной концентрации лактатдегидрогеназы не диагностируется конкретное заболевание. Полученные значения сопоставляются с другими показателями биохимического анализа. Неудовлетворительные результаты являются основанием для дополнительного обследования определенной системы или органа.

Биохимия крови назначается:

  • по симптоматическим жалобам пациента;
  • при плановой проверке (диспансеризация, скрининг беременных, ВВК и т. д.);
  • для контроля проводимой терапии;
  • при подготовке к хирургическим вмешательствам.

Повышенное внимание показателям Лдг в анализе крови уделяется в случае предположительного диагноза:

  • малокровие (анемия);
  • ишемический некроз части миокарда (инфаркт);
  • цирроз, гепатиты, карцинома печени (рак);
  • онкогематологические болезни (раковые опухоли крови и лимфоидной ткани);
  • заражение крови (сепсис);
  • тяжелые интоксикации, сопровождаемые разрушением красных клеток крови (гемолиз эритроцитов);
  • некротические процессы, и механические повреждения внутренних органов.

Биохимический состав крови проверяется после курсового применения химиотерапевтических медикаментов. Для дифференцированной диагностики некоторых бактериальных и вирусных инфекций определение уровня ЛДГ проводится по анализу ликвора (спинномозговой жидкости).

Для получения объективных результатов, кровь следует сдавать натощак. Режим голодания должен составлять от 8 до 10 часов. Накануне анализа рекомендуется:

  • ограничить спортивные (иные физические) нагрузки;
  • устранить из рациона жирную пищу (колбасные изделия, майонезные соусы, свинину, баранину и т. д.) и жареные блюда;
  • исключить алкогольсодержащие напитки;
  • отказаться от кофе;
  • прервать прием антикоагулянтов, гормоносодержащих препаратов, аскорбиновой кислоты.

Забор венозной крови производится в утренние часы в условиях лаборатории

Кровь на анализ берется из вены. Расшифровка проводится посредством сравнения полученных показателей с референсными значениями. С результатами исследования можно ознакомиться через сутки. При необходимости экстренной лабораторной оценки уровня ЛДГ (острые состояния), кровь исследуется без предварительной подготовки.

Норма содержания ЛДГ в крови у детей и подростков определяется возрастным критерием. У взрослых людей (после 17 лет), нормативные значения градируются согласно гендерной принадлежности пациента. Принятой в лабораторной микроскопии величиной измерения лактатдегидрогеназы является Ед/л.

Референсные значения концентрации фермента для детей и подростков (в ЕДл)

Новорожденный Младенец до года До 3-х лет До 6-ти лет До 12 лет До 17 лет
2000 https://apkhleb.ru/krov/ldg-analize

З. Нелли Владимировна, врач лабораторной диагностики НИИ трансфузиологии и медицинских биотехнологий

Гликолитический внутриклеточный (цитоплазматический) фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ, LDH), ускоряющий реакцию превращения молочной кислоты в пировиноградную, а также катализирующий обратную реакцию (обратимая реакция окисления L-лактата в пируват), присутствует без исключения во всех тканях человеческого организма.

Наибольшее содержание ЛДГ отмечается в сердце, печеночной и почечной паренхиме, скелетных мышцах, красных кровяных тельцах, где фермент представлен в виде пяти изоферментов (изоэнзимов): ЛДГ-1, ЛДГ-2, ЛДГ-3, ЛДГ-4, ЛДГ-5. Электрическая подвижность данных изоэнзимов полностью соответствует таковой глобулинов – α1, β1, γ1, γ2.

Основная концентрация ЛДГ сосредоточена внутри клеток, сыворотка заметно уступает в этом плане.

У взрослого человека, не жалующегося на свое здоровье, общая активность лактатдегидрогеназы в сыворотке крови в норме колеблется в границах 0,80 – 4,00 ммоль/(ч·л) или 38 – 62 U/l (при 30°С).

содержание фракций ЛДГ в органах

  • Первая фракция (ЛДГ-1 или тетрамер НННН) берет свое начало преимущественно в сердечной мышце и значительно повышается в сыворотке крови при поражении миокарда.
  • Вторая, третья, четвертая фракции (ЛДГ-2, ЛДГ-3, ЛДГ-4) начинают активно поступать в плазму при патологических состояниях, сопровождающихся массивной гибелью кровяных пластинок – тромбоцитов, что происходит, например, в случае такого опасного для жизни состояния, как тромбоэмболия легочной артерии (ТЭЛА).
  • Пятый изофермент (ЛДГ-5 или тетрамер ММММ) происходит из клеток печеночной паренхимы и выделяется в плазму крови в больших количествах на острой стадии вирусных гепатитов.
  • Ввиду того, что разные виды тканей накапливают и выделяют различные концентрации ЛДГ, фракции изоэнзимов лактатдегидрогеназы распределяются в плазме крови неравномерно:

ИзоферментКонцентрация в сыворотке

ЛДГ-1 17 – 27% (0,17 – 0,27 отн. ед)
ЛДГ-2 27 – 37% (0,27 – 0,37)
ЛДГ-3 18 – 25% (0,18 – 0,25)
ЛДГ-4 3 – 8% (0,03 – 0,08)
ЛДГ-5 0 – 5% (0,00 – 0,05)

Активность лактатдегидрогеназы в красных кровяных тельцах (эритроцитах) в 100 раз превосходит уровни энзима, содержащегося в плазме крови, причем, повышенные значения отмечаются не только при патологических состояниях, ряд физиологических условий, например, беременность, первые месяцы жизни либо чрезмерные физические усилия со своей стороны тоже способствуют возрастанию активности ЛДГ. Существенные различия нормальных уровней данного показателя также обусловлены возрастом и полом, о чем может свидетельствовать таблица, расположенная ниже:

ВозрастПоказатели нормы (U/l, 37°С)

Новорожденные 150 — 785
От 1 месяца до полугода 160 — 437
От 7 месяцев до года жизни 145 — 365
От 1 года до 2 лет 86 -305
От 3 до 16 лет 100 — 290
Взрослые женщины Мужчины 120 – 214 135 — 240

Между тем, показатели нормы для ЛДГ крови всегда ориентировочны, их не следует запоминать раз и навсегда по той причине, что анализ может быть выполнен при температуре 30°С или 37°С, уровень рассчитан в различных единицах (мккат/л, ммоль/(ч·л), Ед/л или U/l).

Но коль имеет место острая необходимость самостоятельно сравнить собственные результаты с вариантами нормы, то полезно будет для начала поинтересоваться в учреждении, производившем анализ, методами его проведения и единицами измерения, используемыми данной лабораторией.

Выведение изоэнзимов лактатдегидрогеназы (LDH-4, LDH-5) почками не переходит уровня в 35 мг/сутки (норма экскреции).

Уровень активности ЛДГ повышен практически при любых патологических процессах, которым сопутствует воспаление и гибель клеточных структур, поэтому причинами увеличения данного показателя в первую очередь считают:

  • Острую фазу инфаркта миокарда (более подробное описание изменения спектра ЛДГ при некротическом поражении миокарда будет представлено ниже);
  • Функциональную недостаточность сердечной и сосудистой системы, а также органов дыхания (легкие). Вовлечение в процесс легочной ткани и развитие недостаточности кровообращения в малом круге кровообращения (уровень ЛДГ повышен за счет активности ЛДГ-3 и в некоторой степени – за счет ЛДГ-4 и ЛДГ-5). Ослабление сердечной деятельности влечет нарушение кровообращения, симптомы застойных явлений и рост активности фракций LDH-4 и LDH-5;
  • Повреждения красных кровяных телец (пернициозная и гемолитическая анемии), обусловливающие состояние гипоксии тканей;
  • Воспалительные процессы, затрагивающие легкие, а также почечную либо печеночную паренхиму;
  • Тромбоэмболию легочной артерии, инфаркт легкого;
  • Острый период вирусного гепатита (в хронической стадии активность LDH, как правило, не покидает границы нормы);
  • Злокачественные опухоли (особенно, с метастазированием), локализованные преимущественно в ткани печени. Между тем, строгая корреляция, в отличие от инфаркта миокарда (чем больше размер очага, тем выше активность ЛДГ) между прогрессированием онкологического процесса и изменением спектра лактатдегидрогеназы не прослеживается;
  • Различную гематологическую патологию (полицитемия, острый лейкоз, гранулоцитоз, хронический миелобластный лейкоз, анемии, обусловленные дефицитом витамина B12 или недостатком фолиевой кислоты);
  • Массивное разрушение тромбоцитов, причиной которого нередко становятся гемотрансфузии, не обеспеченные достаточным подбором по отдельным системам крови (например, HLA);
  • Заболевания костно-мышечной системы, в первую очередь – поражение скелетных мышц (травмы, атрофические поражения главным образом, на начальной стадии развития болезни).

Исследование гликолитического фермента имеет весьма важное диагностическое значение при поражении сердечной мышцы, поэтому относится к главным ферментативным тестам, определяющим инфаркт миокарда в первые сутки развития опасного некротического процесса, локализованного в сердечной мышце (8 – 12 часов от начала болевого синдрома). Рост активности фермента происходит, в первую очередь, за счет фракции ЛДГ-1 и отчасти – за счет второй фракции (ЛДГ-2).

Спустя сутки-двое от болевого приступа уровень ЛДГ крови достигает максимальных значений и в большинстве случаев сохраняет высокую степень активности до 10 дней.

При этом следует отметить, что активность находится в прямой зависимости от площади поражения миокарда (чем больше размер очага, тем выше значения показателя).

Таким образом, инфаркт миокарда, первоначально диагностируемый с помощью таких лабораторных тестов, как определение креатинкиназы и МВ-фракции креатинкиназы, через сутки уже может подтвердиться данным ферментативным исследованием (ЛДГ повышен и повышен значительно – в 3 – 4… до 10 раз).

Кроме увеличения общей активности лактатдегидрогеназы и возрастания активности фракции ЛДГ-1, для выявления острого инфаркта миокарда особую ценность имеет коэффициент ЛДГ/ЛДГ-1 или ГБДГ (гидроксибутиратдегидрогеназа) и соотношение LDH-1/LDH-2.

Учитывая, что значения ГБДГ в остром периоде болезни существенно изменяются в сторону увеличения, а общая активность лактатдегидрогеназы будет понижена относительно довольно высоких значений ЛДГ-1, то и коэффициент ЛДГ/ГБДГ будет заметно падать и окажется ниже 1,30.

В это же время соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2, наоборот, будет проявлять тенденцию к повышению, стремясь достигнуть 1,00 (а иногда и перейти данный рубеж).

Вышеописанные параметры, помимо некротического повреждения сердечной мышцы, подвергаются изменению и в случае других тяжелых заболеваний:

  • Гемолитической анемии различного происхождения (ЛДГ/ГБДГ уменьшается и становится ниже 1,3);
  • Мегалобластной анемии (содержание первой фракции значительно превосходит концентрацию второй);
  • Состояниях, сопровождающихся усиленным разрушением клеток (острый некротический процесс);
  • Новообразований, локализованных в железах женской и мужской половой сферы: дисгерминоме яичника, семиноме яичка, тератоме (здесь отмечается только возрастание концентрации ЛДГ-1);
  • Поражений почечной паренхимы.

Таким образом, главными виновниками, а, стало быть, и главными причинами изменений концентрации описываемых показателей в сыворотке крови можно считать состояния, связанные с разрушением клеток печеночной и почечной паренхимы, а также форменных элементов крови (тромбоцитов, эритроцитов).

Для исследования ЛДГ в крови достаточно 1 мл сыворотки, которую добывают из крови, сданной, как и для любого другого биохимического теста, утром натощак (правда, если стоит вопрос о диагностике острого ИМ, то данными правилами, конечно, пренебрегают).

При лабораторном исследовании ЛДГ гемолиз приводит к искажению результатов анализа (завышает их). А при воздействии гепарина и оксалата активность фермента, наоборот, в сыворотке будет понижена по сравнению с реальными значениями ЛДГ крови. Чтобы этого не случилось, к работе с материалом следует приступить как можно раньше, первым делом отделив сгусток с форменными элементами от сыворотки.

Анализ на ЛДГ (лактатдегидрогеназу) — это неспецифический тест, который используется при подозрении на ряд заболеваний и состояний.

Фермент попадает в плазму крови при разрушении практически любой клетки организма, в том числе бактериальной. Потому уровень ЛДГ в крови является общим показателем тканевых и клеточных повреждений.

Иногда оценку концентрации вещества проводят по спинномозговой или легочной жидкости при наличии определенных заболеваний.

Значение фермента в организме

Интерес к тому, что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови, связан, прежде всего, с инфарктом миокарда. Ранее данный тест использован для диагностики и мониторинга повреждений сердечной ткани, но сейчас тест на тропонин считается более точным и информативным.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) не является специфичным показателем поражения клеток сердца и больше не применяется для пациентов с подозрением на острый коронарный синдром. Обычно расшифровка биохимического анализа крови содержит данный показатель.

Лактатдегидрогеназа в крови — важный фермент, участвующий в реакциях:

Особенностью фермента является то, что он не накапливается в клетках, а полностью расщепляется и выводится. ЛДГ необходим для превращения глюкозы в энергию для жизнедеятельности всех клеток тела.

Посредником реакции выступает кислород, который помогает расщепить глюкозу на воду, углекислоту и энергию. Без кислорода происходит снижение выработки энергии в 20 раз и накапливается молочная кислота. Фермент ЛДГ необходим для ее окисления и возвращения в обмен глюкозы.

В отличие от здоровых клеток раковые опухоли осуществляют питание без поступления кислорода.

Тест применяется при подозрении на острые и хронические повреждения тканей, а также для оценки прогрессирующих заболеваний. В редких случаях анализ помогает выявить целевое повреждение органа.

Фермент определяется в образце венозной крови. После травмы ЛДГ повышен, поднимается на протяжении 48 часов и достигает максимума спустя 2-3 дня, затем постепенно снижается. Нормальный показатель восстанавливается за 10 дней.

Исследования показывают, что биохимический анализ крови на ЛДГ является индикатором развития и прогресса рака. Даже после учета фактора возраста, стадии болезни у пациентов сильная ассоциация с риском смерти сохранялась. Данная взаимосвязь была справедлива для всех типов злокачественных опухолей.

Тест на ЛДГ в крови может быть использован для выявления и оценки:

острого или хронического повреждения тканей;

прогрессирования анемии и тяжелой инфекции;

течения онкологических заболеваний после химиотерапии при лимфоме, лейкемии, меланоме, нейробластоме. При высоких значениях указывает на плохие прогнозы выживаемости пациентов.

  • Врач назначает определение уровня ЛДГ в других жидкостях организма:
  • Чтобы отличить бактериальный и вирусный менингит по анализу спинномозговой жидкости.
  • Чтобы выявить причину накопления экссудата в грудной клетке или животе (плевральной, перитонеальной и перикардиальной жидкостей) из-за травмы и воспаления или из-за дисбаланса давления внутри кровеносных сосудов и количества белка в крови.
  1. Врачи советуют выполнить следующие рекомендации относительно исследования:
  2. Анализ крови на ЛДГ (биохимия) сдается натощак из вены.
  3. Последний прием пищи за 8 часов до обследования не должен содержать слишком жирных и белковых продуктов.
  4. Рекомендовано отказаться накануне от алкоголя и курения (хотя бы за час до теста).

Обязательно сообщить, если требуется принимать препараты регулярно. Аспирин, гормональные средства контрацепции и антидепрессанты влияют на свертываемость и могут показать завышенные значения.

Интенсивные тренировки накануне могут привести к завышению фермента, поскольку увеличивают затраты энергии и потребность в расщеплении глюкозы.

Многие факторы влияют на результаты анализа, и они не всегда являются поводом для беспокойства и дальнейшего обследования:

Гемолиз образцов крови приводит к ложноположительным результатам. Нарушение правил хранения образцов, грубая обработка отражаются на точности.

При увеличенном количестве тромбоцитов сывороточный уровень ЛДГ также повышается и не показывает реальной картины.

При госпитализации с подозрением на инфаркт миокарда и острый панкреатит анализ ЛДГ проводится без учета рекомендаций. Зачастую показатель ЛДГ используется для оценки динамики заболевания и выздоровления пациента.

При анализе крови норма обычно указываться в ед/л, что означает единица на литр. Расшифровка анализа учитывает возраст и пол пациента. В крови здорового взрослого человека обнаруживается сравнительно малое количество фермента. У ребенка до двух лет нормой считается показатель в пределах 430 ед/л.

Первые дни жизни ЛДГ норма на уровне 150-785
первые полгода 160-437
с 7 до 12 месяцев 145-365
с 1 года до двух лет 86-305
с 3 до 16 лет 100-290 ед/л
у детей до 12 лет не выше 295 ед/л
у мужчин 120-214 ед/л
у женщин нормы ЛДГ выше 135-240

Повышение лактатдегидрогеназы происходит во время беременности, у новорожденных, у профессиональных спортсменов.

По выявленному маркеру нельзя определить, какие именно клетки были повреждены. Потому необходимо знать при расшифровке ЛДГ, что это такое его изоферменты. Некоторые лаборатории проводят дополнительные тесты, определяющие несколько форм вещества, начиная с самого подвижного:

  • первый указывает проблему сердца, почек и красных клеток крови;
  • второй встречается в основном в кардиомиоцитах и эритроцитах;
  • третий обнаружен в тканях легких, эндокринных железах и надпочечниках;
  • четвертый – это фермент в белых клеток крови, печени, плаценте и мужских яичках и мышечной ткани;
  • пятый содержится во всех органах, содержащих ЛДГ-4, а также скелетных мышцах.
  • Расшифровка биохимии на предмет повышение ЛДГ в крови сейчас считается менее информативной.

Высокие значения всех изоферментов определяет патологию нескольких органов. Инфаркт миокарда с застойной сердечной недостаточностью вызывает поражения легких и гиперемию печени.

При онкологических и аутоиммунных заболеваниях, таких как волчанка, лактатдегидрогеназа повышена в целом. Гипоксия, шок и ожоги сопровождаются отмиранием клеток, что показывает рост ЛДГ.

Кофеин также влияет на количество фермента в крови.

Динамика первого изофермента является более чувствительной и специфической, чем повышение ЛДГ в целом. Обычно уровень второго изофермента выше, чем первого. Если концентрация ЛДГ-1 повышается относительно ЛДГ-2 — диагностируется сердечный приступ.

Обычно норма ЛДГ в крови превышена 12-24 часов после повреждения тканей сердца и на протяжении двух суток в 80% случаев. Нормальное соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 является надежным доказательством того, что приступа не было.

Соотношение общего ЛДГ и ЛДГ-1 получило название гидроксибутиратдегидрогеназа. Потому при инфаркте:

цифра ЛДГ/ГБДГ понижена (менее 1,30);

соотношение ЛДГ-1/ЛДГ-2 приближается к 1 и иногда превышает это значение.

На первые сутки инфаркт миокарда диагностируют по показателю креатинкиназы, а спустя сутки — по ферментативному исследованию ЛДГ. Активность вещества напрямую связана с площадью поражения сердечной мышцы.

  1. Другие тяжелые заболевания отражают на соотношении изоферментов и коэффициентов:
  2. гемолитическая анемия характеризуется низкой цифрой ЛДГ/ГБДГ — до 1,3 и ниже;
  3. при мегалобластной анемии ЛДГ-1 значительно превышает ЛДГ-2;
  4. общий уровень возрастает при острых некротических процессах и отмирании клеток, таких как поражение паренхимы почек;
  5. опухоли в половых железах (яичниках и яичках) сопровождаются изолированным повышением ЛДГ-1.

Чаще всего ЛДГ повышен по причине разрушения тканей печеночной и почечной паренхимы, а гибели тромбоцитов и эритроцитов.

ЛДГ в анализе крови рассматривается в соотношению с другими показателями:

При анемии происходит разрушение эритроцитов, что освобождает большое количество ЛДГ в кровь. Заболевание диагностируется на фоне пониженного гемоглобина. Слабость, бледность, одышка могут быть показаниями для обследования.

Рак крови связан с выработкой патологических кровяных клеток, что отражается на уровнях многих показателей: ЛДГ, аспартатаминотрансферазы, билирубина, мочевины. При этом наблюдается снижение уровня глюкозы и фактора свертывания крови фибриногена. Биохимический анализ крови позволяет заподозрить патологию и направить пациента на выявление онкомаркеров.

Наряду с показателем ЛДГ в крови, который указывает на гибель клеток поджелудочной железы, будет повышаться билирубин и глюкоза. Первоочередным индикатором является уровень панкреатического фермента амилазы.

Повышенные уровни ЛДГ могут быть вызваны различными заболеваниями:

  • инсульт;
  • некоторые виды анемии (пернициозная и гемолитическая)
  • болезни почек и печени;
  • мышечная дистрофия;
  • панкреатит;
  • инфекционный мононуклеоз;
  • некоторые формы рака.

Концентрация фермента возрастает после ввода анестетиков и приема аспирина, а также после интенсивных физических нагрузок. Нормальные и пониженные уровни ЛДГ не являются патологическими. Фактор, снижающий показатель — потребление большой дозы аскорбиновой кислоты (витамина С).

  • Причины того, что лактатдегидрогеназа повышена, разнообразны: ВИЧ-инфекция, сепсис, острые заболевания почек, инфаркт кишечника и легких, переломы костей, сыпь на теле.
  • ЛДГ понижен при скоплении транссудата в полостях тела, например, в брюшной полости, что обычно вызвано застойной сердечной недостаточностью или циррозом.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в крови – это лабораторный критерий с низкой специфичностью. Однако его отклонение от нормы является достаточным условием для проведения комплексного обследования пациента. Он необходим для первичной диагностики патологий в работе сердца, лёгких, почек, различных онкопатологий и деструкции мышечной ткани у человека.

Для того чтобы понять с какой целью назначается анализ первоначально следует разобраться — что такое ЛДГ в биохимическом анализе крови?

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в крови – это фермент, локализующийся внутри клеток. В состав обязательно входят ионы цинка. Основная функция – катализировать процесс окисления молочной кислоты до пирувата.

Практически все клетки в организме человека содержат фермент ЛДГ.

Максимальная концентрация отмечается в скелетных (9000 ед/г) и сердечной (25 000 ед/г) мышцах, а также в почках (15 000 ед/г), лёгких (9500 ед/г)и печени (9000 ед/г).

В случае повреждения клетки происходит активное высвобождение фермента в кровеносное русло. Клетки крови также содержат ЛДГ, однако, их содержание незначительно.

Именно поэтому даже при незначительной деструкции тканей любого из органов происходит резкое увеличение уровня ЛДГ в сыворотке крови, что применяется для диагностики различных заболеваний.

Данный факт позволяет отнести анализ крови на ЛДГ к высокочувствительным, но низкоспецифичным критериям.

С точки зрения информативности полученных результатов изоформы ЛДГ являются более предпочтительными за счёт повышения уровня специфичности. Известно 5 изоформ фермента с характерными физико-химическими свойствами.

Изоформа Синонимы Орган, в котором вырабатывается
ЛДГ-1 HHHH, H4 Сердце, почки, красные кровяные тельца крови
ЛДГ-2 HHHM, H3M Селезёнка, лимфоузлы
ЛДГ-3 HHMM, H2M2 Лёгкие
ЛДГ-4 HMMM, HM3 Плацента, поджелудочная железа
ЛДГ-5 MMMM, M4 Скелетные мышцы, печень

Выписать направление на биохимический анализ сыворотки крови с целью определения уровня ЛДГ врач может если:

  • у пациента наблюдаются симптомы хронического или острого повреждения целостности клеток и тканей;
  • человек ощущает сильную боль в области груди, причиной которой может являться инфаркт миокарда или стенокардия;
  • необходим контроль течения хронических патологий, включая онкологию;
  • проводиться масштабный скрининг здоровья человека.

Любая расшифровка результатов должна проводится исключительно специалистом. В виду низкой специфичности рассматриваемого критерия запрещается его изолированное применение для окончательной диагностики заболевания. Показатели нормальной концентрации ЛДГ у взрослых и детей в крови приведены в таблице.

Пол Возраст Нормальные значения, Ед/л
Оба 0-1 год До 451
1-3 года До 344
3-6 лет До 314
6-12 лет До 332
12-18 лет До 271
Женщины От 18 и старше 130 — 215
Мужчины 130 — 230

Необходимо отметить, что в норме уровень ЛДГ у мужчин выше, чем у женщин. Отклонение от референсных (нормальных) значений в большую или меньшую сторону свидетельствует о развитии патологического процесса.

Активность изоферментов определяют по степени инактивации мочевиной. Установлено, что уровень ингибирования ферментативной активности сыворотки человека мочевиной находится в пределах от 26 до 36 %. Этот показатель рассматривается как стандартное значение для сравнения ингибирующих свойств пяти фракций изоферментов.

Изофермент Уровень инактивации от общей активности мочевины, %
ЛДГ-1 20-30
ЛДГ-2 25-40
ЛДГ-3 15-25
ЛДГ-4 8-15
ЛДГ-5 8-12

Из таблицы видно, что для каждой фракции соответствует свой уровень ингибирования. Исходя из известных данных о приоритетном органе синтеза каждого изофермента, и полученных результатов анализов можно с высокой долей вероятности определить орган, в котором развивается заболевание.

Отмечается, что уровень ЛДГ понижен в следующих случаях:

  • наличие у пациента оксалатов (соли и эфиры щавелевой кислоты) и мочевины, которые ослабляют ферментативную активность ЛДГ;
  • приём лекарственных препаратов, снижающих работу фермента (антибиотики, аскорбиновая кислота);
  • эффективность выбранной тактики лечения, приводящая к нормализации величины рассматриваемого критерия.

Рассматриваемый критерий может отклоняться от нормальных величин при целом ряде различных заболеваний. Причинами повышения концентрации лактатдегидрогенезы могут являться:

  • инфаркт миокарда, сопровождающийся ишемическим некрозом среднего слоя мышечной ткани сердца;
  • закупоривание артерии лёгкого тромбом или инфаркт лёгких;
  • патологии крови, для которых характерно разрушение эритроцитов (различные виды анемии, гемолиз, тяжелые интоксикации);
  • злокачественные опухоли, поражающие различные органы и ткани, нередко сопровождающиеся метастазированием;
  • нарушения в работе печени на фоне хронического и острого гепатита, болезни Госпела или алкогольной интоксикации;
  • патологии почек (клубочковый нефрит, пиелонефрит);
  • атрофия или травмы мышечной ткани;
  • открытые и закрытые переломы;
  • застойная сердечная или коронарная недостаточность;
  • воспаление ткани сердечной мышцы;
  • мононуклеоз, вирусной этиологии;
  • острый приступ панкреатита;
  • судорожные припадки;
  • алкогольный делирий (психические отклонения на фоне резкой отмены алкоголя);
  • ожоговая болезнь;
  • отслоение плаценты раньше срока;
  • гиперфункция щитовидной железы.

При выявлении причин повышения ЛДГ у женщин и мужчин необходимо исключать влияние факторов, которые могут приводить к недостоверным результатам:

  • неправильный забор крови, в результате чего в пробирке разрушились эритроциты (гемолиз);
  • пренебрежение правилами подготовки к сдаче биоматериала: физические и эмоциональные стрессы, курение, алкоголь, неправильный рацион;
  • применение методов лечения, сопровождающиеся электростимуляцией пациента за неделю до проведения анализа;
  • избыточное количество тромбоцитов в крови;
  • приём лекарственных препаратов, активирующих работу ферментативной системы.

Пациенты часто задаются вопросом – как снизить уровень фермента? Для этого необходимо изначально установить точную причину повышения ЛДГ. Только при устранении заболевания, которое являлось причиной, возможно вернуть показатель к нормальным значениям. Терапия каждой из патологий имеет свои особенности:

  • после первых признаков инфаркта миокарда человеку необходимо оказать первую помощь. Любая отсрочка лечения может привести к летальному исходу и развитию серьёзных осложнений. С целью оценки риска рецидива проводится контрольное измерение уровня ЛДГ, который при адекватной терапии должен возвращаться в норму;
  • при анемии, спровоцированной недостатком железа, проводится коррекция питания пациента, и назначаются железосодержащие препараты. Благоприятным исходом считается – повышение уровня гемоглобина и снижение – ЛДГ;
  • при онкопатологии необходим масштабный скрининг пациента для оценки размера опухоли, наличия метастазов и степени повреждения органов. При этом оценка эффективности лечения включает анализ на ЛДГ и основные онкомаркеры. Отсутствие положительной динамики, выражающейся в уменьшении рассматриваемых критериев, является поводом для перевода пациента на более агрессивные методы лечения;
  • в случае острого панкреатита необходимо обязательное помещение пациента в круглосуточный стационар. Лечение включает в себя капельницы с обезболивающими, антибактериальными и противовоспалительными препаратами. По мере улучшения состояния больного, в норму приходят все биохимические показатели.

Для оценки уровня ЛДГ и его ферментативной активности применяют 2 группы методик:

  • спектрофотометрические, суть которых заключается в определении различия в спектрах поглощении окисленной формы НАД (кофермент всех живых клеток) от восстановленной;
  • колориметрические, подразделяющиеся на динитрофенилгидразиновые – определение концентрации пирувата, и редоксиндикаторные – выявление определённых молекул при помощи индикаторов, которые меняют цвет.

В качестве стандартов для определения ферментативной активности ЛДГ применяется оптический тест, а для изоферментов – электрофорез. При выдаче результатов анализа лаборатория обязательно должна указывать выбранную методику.

Подготовка к сдаче анализа необходима для получения максимально достоверных и точных результатов. Биологическим материалом является венозная кровь, собранная из кубитальной вены на локтевом сгибе. Рекомендации перед анализом:

  • кровь сдаётся строго натощак, за 1 сутки необходимо исключить из рациона жирные и жареные блюда;
  • категорически запрещается за 12 часов до забора биоматериала пить сок, чай и кофе, разрешена чистая вода без газа;
  • за 30 минут не курить;
  • минимум за 48 часов не употреблять алкоголь и лекарственные препараты. При невозможности отмены каких-либо лекарств предупредить об их приёме сотрудника лаборатории;
  • ограничить физическое и эмоциональное напряжение за 1 час.

Подводя итог, необходимо подчеркнуть:

  • ЛДГ в биохимическом анализе крови – низкоспецичный критерий, позволяющий предположить ряд заболеваний. Для уточнения диагноза обязательно проведение дополнительных лабораторных и инструментальных обследований;
  • при расшифровке результатов важно учитывать, что референсная величина у ребёнка и взрослого человека различна;
  • в случае некроза и инфаркта, для которых характерно разрушение клеток рекомендуется повторное проведение анализа после острой стадии. Это необходимо для оценки степени разрушения тканей и тяжести патологии;
  • выявление степени активность изоформ фермента позволяет уточнить место локализации патологии.

источник